Wikipedia

Thành viên:Naazulene/Fibronectin

< Thành viên:Naazulene
Các module và vùng đính của fibronectin

Fibronectin là một glycoprotein có khối lượng phân tử cao (~500-~600 kDa) trong chất nền ngoại bào. Nó dính vào các thụ thể xuyên màng gọi là integrin. Fibronectin còn dính vào những protein của chất nền ngoại bào khác bao gồm collagen, fibrin và các heparan sulfate proteoglycans (ví dụ như syndecan).

Fibronectin tồn tại ở dạng dimer; gồm hai monomer hệt nhau, nối với nhau bằng một cặp liên kết disulfide.[1] Chỉ có một gene mã hóa fibronectin, nhưng cách cắt thay thế của pre-mRNA của nó có thể tạo ra nhiều isoform.

Fibronectin của động vật có xương sống được chia thành hai loại:[1]

  • Fibronectin huyết tương tan (từng được gọi là CIg - globulin không tan khi lạnh): là một thành phần protein chính trong huyết tương (300 μg/ml), được tổng hợp bởi tế bào gan. Loại này tan.
  • Fibronectin tế bào không tan: là một thành phần chính của chất nền ngoại bào. Nó được tổng hợp bởi nhiều loại tế bào, nhưng chủ yếu là nguyên bào sợi. Khi mới tổng hợp, nó là các dimer tan, nhưng chúng có thể hình thành mạng lưới không tan.

Fibronectin đóng vai trò quan trọng trong các quá trình kết dính, sinh trưởng, di cư, và biệt hóa của tế bào. Nó cũng quan trọng trong tự chữa vết thương và phát triển phôi.[1] Sự sai khác trong biểu hiện gen, tổ chức và phân hủy của fibronectin liên quan đến một số bệnh, bao gồm ung thư, viêm khớp và xơ nang.[2][3]

Cấu trúc

sửa

Fibronectin tồn tại tự nhiên ở dạng dimer, gồm hai chuỗi polypeptide gần như giống hết nhau, nối với nhau bởi một đôi liên kết disulfide C-terminal. Mỗi tiểu đơn vị fibronectin có khối lượng ~230–~275 kDa[4] và gồm ba loại module: type I, II và III. Module hay repeat là trình tự polypeptide xuất hiện nhiều lần trong chuỗi polypeptide lớn; trong fibronectin, mỗi module dài khoảng 40 - 90 amino acid. Các ba loại module đều gồm hai phiến beta song song đối nhau (cấu trúc bánh kẹp beta); tuy nhiên, type I và type II được ổn định bởi các liên kết disulfide nội chuỗi, còn type II thì không có. Vì không có liên kết disulfide, module type III có thể mở gấp khi bị tác động lực.[5]

Các cách cắt thay thế làm tăng số lượng isoform của fibronectin. Trong fibronectin tế bào, cách cắt thay thế làm xuất hiện thêm hai module type III (EIIIA và EIIIB); hai module này không xuất hiện ở fibronectin huyết tương. Trong mỗi trình tự fibronectin có ba vùng có thể xuất hiện EIIIA hoặc EIIIB.

Giữa module III thứ 14 và thứ 15 có một vùng là vùng V (variable - thiên biến). Cấu trúc vùng V khác với cả ba loại module; cả sự hiện diện và độ dài của nó đều không cố định. Vùng V này chứa vùng đính cho α4β1 integrin. Hầu hết fibronectin tế bào dều có nó, nhưng chỉ một trong hai dimer của fibronectin huyết tương có vùng V.

Các module này tổ chức thành các miền chức năng và miền dính protein dọc theo chiều dài của đơn phân fibronectin. Có 4 miền dính fibronectin cho phép các phân tử fibronectin dính với nhau.[6] Mỗi miền này được gọi là "miền tổ chức" và nó rất quan trọng trong tổ chức chất nền fibronectin. Module III9-10 là miền dính tế bào. Trình tự RGD (Arg-Gly-Asp) nằm trong III10 và là vùng dính của α5β1 và αVβ3 integrin.[7] Trên fibronectin cũng có vùng dính fibrin (I1–5, I10–12), vùng dính collagen (I6–9), vùng dính fibulin-1 (III13–14), vùng dính heparin và vùng dính syndecan (III12–14). [6]

Chức năng

sửa

Fibronectin có nhiều chức năng trong đảm bảo hoạt động bình thường của các động vật có xương sống.[1] Nó tham gia vào các quá trình: kết dính, sinh trưởng, di cư và biệt hóa tế bào. Fibronectin tế bào hình thành nên chất nền ngoại bào - một mạng lưới không tan phân chia và nâng đỡ các cơ quan và mô của sinh vật.

Fibronectin có chức năng quan trọng trong chữa lành vết thương.[8][9] Cùng với fibrin, fibronectin huyết tương hình thành nên cục máu đông để chống chảy máu cũng như bảo vệ mô ở dưới. Khi quá trình chữa lành vết thương tiếp tục, nguyên bào sợi và đại thực bào bắt đầu xem xét vùng tổn thương, phân hủy cục máu đông trước đó để thay thế nó với chất nền tương tự như những mô xung quanh. Nguyên bào sợi tiết protease, bao gồm matrix metalloproteinase, để "tiêu hóa" fibronectin huyết tương; rồi nguyên bào sợi tiết fibronectin tế bào để hình thành nên chất nền đã nói. Việc protease bẻ mảnh fibronectin được gợi ý là kích thích sự co của vết thương - một bước quan trọng trong chữa lành vết thương. Việc bẻ mảnh này làm lộ các vùng V của fibronectin - vùng chứa vùng dính α4β1 integrin. Nhờ vậy, nó làm tăng sự kết dính giữa các tế bào có α4β1 integrin, từ đó là sự co của chất nền và sự co của vết thương.

Fibronectin cũng cần thiết trong quá trình hình thành phôi, và nếu gene mã hóa fibronectin bị bất hoạt thì phôi sẽ chết sớm.[10] Fibronectin quan trọng trong quá trình dẫn hướng các tế bào trong phôi dính và di cư. Ở thú có vú, nếu không có fibronectin thì các cấu trúc sau có thể bị khuyết tật: lớp trung bì, ống thần kinh, hệ mạch. Tương tự, động vật lưỡng cư nếu không có fibronectin sẽ gây khuyết tật trong lớp trung bì và ức chế quá trình hình thành phôi vị.[11]

Fibronectin còn được tìm thấy trong nước bọt người, trong đó nó tham gia chống lại các vi khuẩn gây bệnh tấn công vào khoang miệng và hầu.[12]

Tổ chức chất nền

sửa

Fibronectin tế bào có thể tổ chức thành chất nền tơ không tan qua một quá trình phức tạp được điều hòa bởi tế bào.[13] Quá trình này bắt đầu khi các dimer firbonectin tan được tiết từ tế bào, chủ yếu là từ nguyên bào sợi. Các dimer tan này bám vào thụ thể α5β1 integrin trên bề mặt tế bào và tạo các cụm integrin. Nồng độ cục bộ của fibronectin bám intergrin tăng, cho phép các phân tử fibronectin bám dễ dàng tương tác với nhau hơn. Các tơ fibronectin ngắn bắt đầu hình thành giữa các tế bào lân cận. Sau đó, các tơ nhỏ này được chuyển thành các tơ lớn hơn và hình thành nên chất nền ngoại bào.

Sự chuyển dịch của fibronection từ tơ tan sang mạng không tan diễn ra khi các vùng dính fibronectin ẩn bị lộ ra khi fibronectin bị kéo dãn. Người ta cho rằng tế bào kéo dãn fibronectin bằng cách kéo các thụ thể integrin dính fibronectin. Lực này làm các phối tử fibronectin mở gấp một phần, làm lộ các vùng bám fibronectin ẩn, cho phép các phân tử fibronectin lân cận dính vào. Tương tác fibronectin-fibronectin cho phép các sợi tan chẻ nhánh để hình thành nên các mạng không tan.

Protein xuyên màng CD93 đã được chứng mình là quan trọng trong quá trình tổ chức chất nền của fibronectin (fibrillogenesis) trong tế bào trung biểu mô của người. Vì vậy, gen CD93 bị nốc ao dẫn đến sự sai khác trong tổ chức chất nền fibronectin.[14]

Role in cancer

sửa

Several morphological changes has been observed in tumors and tumor-derived cell lines that have been attributed to decreased fibronectin expression, increased fibronectin degradation, and/or decreased expression of fibronectin-binding receptors, such as α5β1 integrins.[15]

Fibronectin has been implicated in carcinoma development.[16] In lung carcinoma, fibronectin expression is increased especially in non-small cell lung carcinoma. The adhesion of lung carcinoma cells to fibronectin enhances tumorigenicity and confers resistance to apoptosis-inducing chemotherapeutic agents. Fibronectin has been shown to stimulate the gonadal steroids that interact with vertebrate androgen receptors, which are capable of controlling the expression of cyclin D and related genes involved in cell cycle control. These observations suggest that fibronectin may promote lung tumor growth/survival and resistance to therapy, and it could represent a novel target for the development of new anticancer drugs.

Fibronectin 1 acts as a potential biomarker for radioresistance[17] and for pan-cancer prognosis.[18]

FN1-FGFR1 fusion is frequent in phosphaturic mesenchymal tumours.[19][20]

Vai trò trong chữa lành vết thương

sửa

Fibronectin có vai trò chính yếu trong chữa lành vết thương, bao gồm sự hình thành lớp móng cho các tế bào di cư và phát triển vào để hình thành mô hạt, cũng như tái tổ chức và tái tổng hợp chất nền mô liên kết.[21] Tầm quan trọng của fibronectin in vivo trong cơ chế chữa lành vết thương đã được nghiên cứu.[21] Fibronectin huyết tương giảm trong tình trạng viêm cấp do phẫu thuật và trong các bệnh nhân bệnh đông máu nội mạch lan tỏa.[22]

Fibronectin hiện diện trong chất nền ngoại bào của mô phôi và mô người trưởng thành (không có trong màng đáy của mô người trưởng thành)

Fibronectin is located in the extracellular matrix of embryonic and adult tissues (not in the basement membranes of the adult tissues), but may be more widely distributed in inflammatory lesions. During blood clotting, the fibronectin remains associated with the clot, covalently cross-linked to fibrin with the help of Factor XIII (fibrin-stabilizing factor).[23][24] Fibroblasts play a major role in wound healing by adhering to fibrin. Fibroblast adhesion to fibrin requires fibronectin, and was strongest when the fibronectin was cross-linked to the fibrin. Patients with Factor XIII deficiencies display impairment in wound healing as fibroblasts don't grow well in fibrin lacking Factor XIII. Fibronectin promotes particle phagocytosis by both macrophages and fibroblasts. Collagen deposition at the wound site by fibroblasts takes place with the help of fibronectin. Fibronectin was also observed to be closely associated with the newly deposited collagen fibrils. Based on the size and histological staining characteristics of the fibrils, it is likely that at least in part they are composed of type III collagen (reticulin). An in vitro study with native collagen demonstrated that fibronectin binds to type III collagen rather than other types.[25]

In vivo vs in vitro

sửa

Plasma fibronectin, which is synthesized by hepatocytes,[26] and fibronectin synthesized by cultured fibroblasts are similar but not identical; immunological, structural, and functional differences have been reported.[27] It is likely that these differences result from differential processing of a single nascent mRNA. Nevertheless, plasma fibronectin can be insolubilized into the tissue extracellular matrix in vitro and in vivo. Both plasma and cellular fibronectins in the matrix form high molecular weight, disulfide-bonded multimers. The mechanism of formation of these multimers is not presently known. Plasma fibronectin has been shown to contain two free sulfhydryls per subunit (X), and cellular fibronectin has been shown to contain at least one. These sulfhydryls probably are buried within the tertiary structure, because sulfhydryls are exposed when the fibronectin is denatured. Such denaturation results in the oxidation of free sulfhydryls and formation of disulfide-bonded fibronectin multimers. This has led to speculation that the free sulfhydryls may be involved in formation of disulfide-bonded fibronectin multimers in the extracellular matrix. Consistent with this, sulfhydryl modification of fibronectin with N-ethylmaleimide prevents binding to cell layers. Tryptic cleavage patterns of multimeric fibronectin do not reveal the disulfide-bonded fragments that would be expected if multimerization involved one or both of the free sulfhydryls. The free sulfhydryls of fibronectin are not required for the binding of fibronectin to the cell layer or for its subsequent incorporation into the extracellular matrix. Disulfide-bonded multimerization of fibronectin in the cell layer occurs by disulfide bond exchange in the disulfide-rich amino-terminal one-third of the molecule.[27]

Fibronectin genetic variation as a protective factor against Alzheimer's disease

sửa

A specific genetic variation in Fibronectin gene was shown to reduce the risk of developing Alzheimer's disease in a multicenter, multiethnic genetic epidemiology and functional genomics study. This effect is believed to be through enhancing the brain's ability to clear the toxic waste and protein accumulation through the blood–brain barrier.[28]

Interactions

sửa

Besides integrin, fibronectin binds to many other host and non-host molecules. For example, it has been shown to interact with proteins such fibrin, tenascin, TNF-α, BMP-1, rotavirus NSP-4, and many fibronectin-binding proteins from bacteria (like FBP-A; FBP-B on the N-terminal domain), as well as the glycosaminoglycan, heparan sulfate.

Fibronectin has been shown to interact with:

See also

sửa

References

sửa
  1. ^ a b c d Pankov R, Yamada KM (tháng 10 năm 2002). “Fibronectin at a glance”. Journal of Cell Science. 115 (Pt 20): 3861–3. doi:10.1242/jcs.00059. PMID 12244123.
  2. ^ Williams CM, Engler AJ, Slone RD, Galante LL, Schwarzbauer JE (tháng 5 năm 2008). “Fibronectin expression modulates mammary epithelial cell proliferation during acinar differentiation”. Cancer Research. 68 (9): 3185–92. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-2673. PMC 2748963. PMID 18451144.
  3. ^ Kragstrup TW, Sohn DH, Lepus CM, Onuma K, Wang Q, Robinson WH, Sokolove J (2019). “Fibroblast-like synovial cell production of extra domain A fibronectin associates with inflammation in osteoarthritis”. BMC Rheumatology. 3: 46. doi:10.1186/s41927-019-0093-4. PMC 6886182. PMID 31819923.
  4. ^ Sitterley G. “Fibronectin”. Sigma Aldrich.
  5. ^ Erickson HP (2002). “Stretching fibronectin”. Journal of Muscle Research and Cell Motility. 23 (5–6): 575–80. doi:10.1023/A:1023427026818. PMID 12785106. S2CID 7052723.
  6. ^ a b Mao Y, Schwarzbauer JE (tháng 9 năm 2005). “Fibronectin fibrillogenesis, a cell-mediated matrix assembly process”. Matrix Biology. 24 (6): 389–99. doi:10.1016/j.matbio.2005.06.008. PMID 16061370.
  7. ^ Sechler JL, Corbett SA, Schwarzbauer JE (tháng 12 năm 1997). “Modulatory roles for integrin activation and the synergy site of fibronectin during matrix assembly”. Molecular Biology of the Cell. 8 (12): 2563–73. doi:10.1091/mbc.8.12.2563. PMC 25728. PMID 9398676.
  8. ^ Grinnell F (1984). “Fibronectin and wound healing”. Journal of Cellular Biochemistry. 26 (2): 107–116. doi:10.1002/jcb.240260206. PMID 6084665. S2CID 28645109.
  9. ^ Valenick LV, Hsia HC, Schwarzbauer JE (tháng 9 năm 2005). “Fibronectin fragmentation promotes alpha4beta1 integrin-mediated contraction of a fibrin-fibronectin provisional matrix”. Experimental Cell Research. 309 (1): 48–55. doi:10.1016/j.yexcr.2005.05.024. PMID 15992798.
  10. ^ George EL, Georges-Labouesse EN, Patel-King RS, Rayburn H, Hynes RO (tháng 12 năm 1993). “Defects in mesoderm, neural tube and vascular development in mouse embryos lacking fibronectin”. Development. 119 (4): 1079–91. doi:10.1242/dev.119.4.1079. PMID 8306876.
  11. ^ Darribère T, Schwarzbauer JE (tháng 4 năm 2000). “Fibronectin matrix composition and organization can regulate cell migration during amphibian development”. Mechanisms of Development. 92 (2): 239–50. doi:10.1016/S0925-4773(00)00245-8. PMID 10727862. S2CID 2640979.
  12. ^ Hasty DL, Simpson WA (tháng 9 năm 1987). “Effects of fibronectin and other salivary macromolecules on the adherence of Escherichia coli to buccal epithelial cells”. Infection and Immunity. 55 (9): 2103–9. doi:10.1128/IAI.55.9.2103-2109.1987. PMC 260663. PMID 3305363.
  13. ^ Wierzbicka-Patynowski I, Schwarzbauer JE (tháng 8 năm 2003). “The ins and outs of fibronectin matrix assembly”. Journal of Cell Science. 116 (Pt 16): 3269–76. doi:10.1242/jcs.00670. PMID 12857786. S2CID 16975447.
  14. ^ Lugano R, Vemuri K, Yu D, Bergqvist M, Smits A, Essand M, Johansson S, Dejana E, Dimberg A (tháng 8 năm 2018). “CD93 promotes β1 integrin activation and fibronectin fibrillogenesis during tumor angiogenesis”. The Journal of Clinical Investigation. 128 (8): 3280–3297. doi:10.1172/JCI97459. PMC 6063507. PMID 29763414.
  15. ^ Hynes, Richard O. (1990). Fibronectins. Berlin: Springer-Verlag. ISBN 978-0-387-97050-9.
  16. ^ Han S, Khuri FR, Roman J (tháng 1 năm 2006). “Fibronectin stimulates non-small cell lung carcinoma cell growth through activation of Akt/mammalian target of rapamycin/S6 kinase and inactivation of LKB1/AMP-activated protein kinase signal pathways”. Cancer Research. 66 (1): 315–23. doi:10.1158/0008-5472.CAN-05-2367. PMID 16397245.
  17. ^ Jerhammar F, Ceder R, Garvin S, Grénman R, Grafström RC, Roberg K (tháng 12 năm 2010). “Fibronectin 1 is a potential biomarker for radioresistance in head and neck squamous cell carcinoma”. Cancer Biology & Therapy. 10 (12): 1244–1251. doi:10.4161/cbt.10.12.13432. PMID 20930522.
  18. ^ Chicco D, Alameer A, Rahmati S, Jurman G (tháng 11 năm 2022). “Towards a potential pan-cancer prognostic signature for gene expression based on probesets and ensemble machine learning”. BioData Mining. 15 (1): 28. doi:10.1186/s13040-022-00312-y. eISSN 1756-0381. PMC 9632055. PMID 36329531.
  19. ^ Wasserman JK, Purgina B, Lai CK, Gravel D, Mahaffey A, Bell D, Chiosea SI (tháng 1 năm 2016). “Phosphaturic Mesenchymal Tumor Involving the Head and Neck: A Report of Five Cases with FGFR1 Fluorescence In Situ Hybridization Analysis”. Head and Neck Pathology. 10 (3): 279–85. doi:10.1007/s12105-015-0678-1. PMC 4972751. PMID 26759148.
  20. ^ Lee JC, Jeng YM, Su SY, Wu CT, Tsai KS, Lee CH, Lin CY, Carter JM, Huang JW, Chen SH, Shih SR, Mariño-Enríquez A, Chen CC, Folpe AL, Chang YL, Liang CW (tháng 3 năm 2015). “Identification of a novel FN1-FGFR1 genetic fusion as a frequent event in phosphaturic mesenchymal tumour”. The Journal of Pathology. 235 (4): 539–45. doi:10.1002/path.4465. PMID 25319834. S2CID 9887919.
  21. ^ a b Grinnell F, Billingham RE, Burgess L (tháng 3 năm 1981). “Distribution of fibronectin during wound healing in vivo”. The Journal of Investigative Dermatology. 76 (3): 181–189. doi:10.1111/1523-1747.ep12525694. PMID 7240787.
  22. ^ Bruhn HD, Heimburger N (1976). “Factor-VIII-related antigen and cold-insoluble globulin in leukemias and carcinomas”. Haemostasis. 5 (3): 189–192. doi:10.1159/000214134. PMID 1002003.
  23. ^ Mosher DF (tháng 8 năm 1975). “Cross-linking of cold-insoluble globulin by fibrin-stabilizing factor”. The Journal of Biological Chemistry. 250 (16): 6614–6621. doi:10.1016/S0021-9258(19)41110-1. PMID 1158872.
  24. ^ Mosher DF (tháng 3 năm 1976). “Action of fibrin-stabilizing factor on cold-insoluble globulin and alpha2-macroglobulin in clotting plasma”. The Journal of Biological Chemistry. 251 (6): 1639–1645. doi:10.1016/S0021-9258(17)33696-7. PMID 56335.
  25. ^ Engvall E, Ruoslahti E, Miller EJ (tháng 6 năm 1978). “Affinity of fibronectin to collagens of different genetic types and to fibrinogen”. The Journal of Experimental Medicine. 147 (6): 1584–1595. doi:10.1084/jem.147.6.1584. PMC 2184308. PMID 567240.
  26. ^ Tamkun JW, Hynes RO (tháng 4 năm 1983). “Plasma fibronectin is synthesized and secreted by hepatocytes”. The Journal of Biological Chemistry. 258 (7): 4641–7. doi:10.1016/S0021-9258(18)32672-3. PMID 6339502.
  27. ^ a b McKeown-Longo PJ, Mosher DF (tháng 10 năm 1984). “Mechanism of formation of disulfide-bonded multimers of plasma fibronectin in cell layers of cultured human fibroblasts”. The Journal of Biological Chemistry. 259 (19): 12210–12215. doi:10.1016/S0021-9258(20)71340-2. PMID 6480605.
  28. ^ Bhattarai P, Gunasekaran TI, Belloy ME, Reyes-Dumeyer D, Jülich D, Tayran H, Yilmaz E, Flaherty D, Turgutalp B, Sukumar G, Alba C, McGrath EM, Hupalo DN, Bacikova D, Le Guen Y, Lantigua R, Medrano M, Rivera D, Recio P, Nuriel T, Ertekin-Taner N, Teich AF, Dickson DW, Holley S, Greicius M, Dalgard CL, Zody M, Mayeux R, Kizil C, Vardarajan BN (tháng 4 năm 2024). “Rare genetic variation in fibronectin 1 (FN1) protects against APOEε4 in Alzheimer's disease”. Acta Neuropathologica. 147 (1): 70. doi:10.1007/s00401-024-02721-1. PMC 11006751. PMID 38598053.
  29. ^ Jalkanen S, Jalkanen M (tháng 2 năm 1992). “Lymphocyte CD44 binds the COOH-terminal heparin-binding domain of fibronectin”. The Journal of Cell Biology. 116 (3): 817–25. doi:10.1083/jcb.116.3.817. PMC 2289325. PMID 1730778.
  30. ^ Lapiere JC, Chen JD, Iwasaki T, Hu L, Uitto J, Woodley DT (tháng 11 năm 1994). “Type VII collagen specifically binds fibronectin via a unique subdomain within the collagenous triple helix”. The Journal of Investigative Dermatology. 103 (5): 637–41. doi:10.1111/1523-1747.ep12398270. PMID 7963647.
  31. ^ Chen M, Marinkovich MP, Veis A, Cai X, Rao CN, O'Toole EA, Woodley DT (tháng 6 năm 1997). “Interactions of the amino-terminal noncollagenous (NC1) domain of type VII collagen with extracellular matrix components. A potential role in epidermal-dermal adherence in human skin”. The Journal of Biological Chemistry. 272 (23): 14516–22. doi:10.1074/jbc.272.23.14516. PMID 9169408.
  32. ^ Salonen EM, Jauhiainen M, Zardi L, Vaheri A, Ehnholm C (tháng 12 năm 1989). “Lipoprotein(a) binds to fibronectin and has serine proteinase activity capable of cleaving it”. The EMBO Journal. 8 (13): 4035–40. doi:10.1002/j.1460-2075.1989.tb08586.x. PMC 401578. PMID 2531657.
  33. ^ Martin JA, Miller BA, Scherb MB, Lembke LA, Buckwalter JA (tháng 7 năm 2002). “Co-localization of insulin-like growth factor binding protein 3 and fibronectin in human articular cartilage”. Osteoarthritis and Cartilage. 10 (7): 556–63. doi:10.1053/joca.2002.0791. PMID 12127836.
  34. ^ Gui Y, Murphy LJ (tháng 5 năm 2001). “Insulin-like growth factor (IGF)-binding protein-3 (IGFBP-3) binds to fibronectin (FN): demonstration of IGF-I/IGFBP-3/fn ternary complexes in human plasma”. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 86 (5): 2104–10. doi:10.1210/jcem.86.5.7472. PMID 11344214.
  35. ^ Chung CY, Zardi L, Erickson HP (tháng 12 năm 1995). “Binding of tenascin-C to soluble fibronectin and matrix fibrils”. The Journal of Biological Chemistry. 270 (48): 29012–7. doi:10.1074/jbc.270.48.29012. PMID 7499434.
  36. ^ Zhou Y, Li L, Liu Q, Xing G, Kuai X, Sun J, Yin X, Wang J, Zhang L, He F (tháng 5 năm 2008). “E3 ubiquitin ligase SIAH1 mediates ubiquitination and degradation of TRB3”. Cellular Signalling. 20 (5): 942–8. doi:10.1016/j.cellsig.2008.01.010. PMID 18276110.

Further reading

sửa
sửa

Bản mẫu:Globulins

Lấy từ “https://vi.wikipedia.org/w/index.php?title=Thành_viên:Naazulene/Fibronectin&oldid=71868006”